Respiración y Portadores de Electrones – maniquíes

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Por Jennifer Stearns, Michael Surette

La descomposición de los compuestos por la respiración libera mucha más energía que la descomposición de los mismos compuestos por fermentación. Esto se debe a que la reducción completa de los productos de la fermentación no es posible sin oxígeno o sustitutos de oxígeno que actúen como aceptadores de electrones terminales.

La estrella de este fenómeno es la cadena de transporte de electrones, en la que intervienen varios aceptadores de electrones colocados dentro de una membrana con el fin de reducir la potencia, de modo que los aceptadores de electrones más débiles se encuentran en un extremo de la cadena y los más fuertes en el otro extremo. Es la orientación específica de los portadores de electrones en la membrana lo que crea la fuerza motriz de los protones y vincula la síntesis de ATP con ella.

La cadena de transporte de electrones reduce los compuestos orgánicos a CO2 y conserva parte de la energía a medida que los electrones son transferidos desde el sustrato de carbono (glucosa), a través de varias reacciones redox al aceptador de electrones terminal (O2).

Algunos portadores ligados a membranas, como las quinonas, son moléculas no proteínicas, pero la mayoría son enzimas reductoras de la oxidación y algunas de ellas tienen grupos protésicos que participan en reacciones redox. Los grupos protésicos son pequeñas moléculas que se unen permanentemente a una enzima y son importantes para su actividad.

A continuación se presentan muchos portadores de electrones diferentes que participan en la cadena de transporte de electrones:

  • Deshidrogenasas del NADH: Estas son proteínas que aceptan un electrón (e-) y un protón (H+) de NADH, oxidándolo a NAD+ y pasándolo a una flavoproteína.
  • Flavoproteínas: Éstas están compuestas de una proteína unida a un grupo protésico llamado flavina, que proviene de la vitamina riboflavina. El grupo flavin acepta dos e- y dos H+, pero sólo dona dos e- cuando se oxida.
  • Citocromos: Estas proteínas contienen un grupo protésico heme con un átomo de hierro en su centro que gana o pierde un solo e-. Existen diferentes clases de citocromos según el tipo de heme que contienen y etiquetados con una letra diferente (por ejemplo, citocromo a). Cuando la misma clase de citocromo es ligeramente diferente en dos organismos, cada uno obtiene un número unido al nombre (por ejemplo, citocromos a1 y a2).
  • Proteínas de hierro y azufre: Estos se unen al hierro pero sin un grupo heme. En cambio, tienen grupos de átomos de azufre y hierro dispuestos en el centro de la proteína. Sólo aceptan e- y tienen un rango de potencia reductora dependiendo del número de átomos de hierro y azufre presentes.
  • Quinonas: Estas moléculas hidrofóbicas (no proteínas) son libres de moverse alrededor de la membrana. Aceptan dos e- y dos H+ y suelen actuar como enlace entre las proteínas de hierro y azufre y los citocromos.

Aquí, usted puede ver ejemplos de algunos de estos compuestos y cómo se encuentran físicamente dentro de la membrana en el orden correcto para que los electrones fluyan desde el más electronegativo hasta el más electropositivo.

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